Digestia proteinelor

Structura proteinelor

Proteinele sunt formate prin unirea unor molecule mai simple numite aminoacizi care se leagă unul de celălalt prin legături peptidice. Două molecule de aminoacizi formează o dipeptidă, trei tripeptide și așa mai departe. Se vorbește despre polipeptidă, deoarece acest lanț este alcătuit din mai puțin de 100 de aminoacizi și proteine atunci când numărul de unități individuale depășește acest prag.

Aproximativ 50.000 de molecule diferite de proteine sunt recunoscute în corpul uman, a căror funcție este determinată de secvența lor de aminoacizi. Printr-o serie de reacții, corpul nostru este capabil să auto-sintetizeze proteinele de care are nevoie pornind de la aminoacizii unici conținute în alimente.

Deoarece proteinele sunt prea mari pentru a fi absorbite ca atare și transportate în sânge, unele enzime prezente în lumenul tractului gastrointestinal intervin în digestia lor prin ruperea lor în aminoacizii individuali.

Digestia proteinelor

În timpul procesului digestiv, cele mai multe proteine sunt complet reduse în aminoacizii unici. Digestia acestor macromolecule începe în stomac în care acțiunea combinată a pepsinogenului și a acidului clorhidric conduce la formarea de oligopeptide (lanțuri scurte de aminoacizi formate de mai puțin de zece unități).

Acidul clorhidric, pe lângă transformarea pepsinogenului în pepsină, distruge o mare parte a încărcăturii bacteriene, promovează absorbția fierului și sinteza sucului enteric, a bilei, a bicarbonatului și a enzimelor pancreatice. Secreția stomacului este influențată de factori nervoși (miros, gust de hrană și condiționare), mecanice (distensie a pereților gastrici), chimice (prezența oligopeptidelor) și hormonale (gastrină).

Digestia proteinelor este completă de proteaze intestinale de origine pancreatică (turnate în duoden) și produse de membrana aceluiași intestin (plasate pe banda în formă de perie). Din acest motiv digestia proteinelor este normală chiar și după îndepărtarea chirurgicală a stomacului.

Proteazele sunt împărțite în endoproteaze (hidrolizează legăturile interne ale peptidelor cu proteinele: chymotrypsin, elastase, trypsină) și exopeptidaze (hidrolizează aminoacizii terminal aminoacid: carboxipeptidază, aminopeptidază, dipeptidază).

La nivel intestinal, digestia proteinelor este completă, iar aminoacizii, dipeptidele și tripeptidele singure pot fi absorbite și transportate la nivelul ficatului prin purtători specifici. După atingerea acestei glande mari, aminoacizii individuali pot:

să fie utilizate ca atare pentru a îndeplini funcții speciale (acestea intervin în răspunsul imun, în sinteza hormonilor și vitaminelor, în transmiterea impulsurilor nervoase, în producerea de energie și ca catalizatori în multe procese metabolice)
participa la sinteza proteinelor, un proces invers al procesului digestiv, care are ca scop furnizarea corpului cu materiale pentru cresterea, intretinerea si reconstruirea structurilor celulare
dacă sunt prezente în exces, ele sunt utilizate în scopuri energetice (gluconeogeneză) sau transformate în depuneri de grăsime.

O mică parte din proteine din alimente nu este absorbită și este eliminată ca atare cu fecale (5%). Unele peptide formate din mai mult de trei aminoacizi sunt absorbite de transcitoză și, ca atare, pot reprezenta un factor semnificativ pentru dezvoltarea alergiilor alimentare și intoleranțelor.

Absorbția proteinelor întregi, nedigerate este posibilă numai la nou-născut. Acest fenomen este esențial pentru absorbția anticorpilor transmiși prin laptele matern.