Structura și funcțiile
Hemoglobina este o metaloproteină conținută în celulele roșii din sânge, responsabilă de transportul oxigenului în sânge. De fapt, oxigenul este doar moderat solubil în apă; prin urmare, cantitățile dizolvate în sânge (mai puțin de 2% din total) nu sunt suficiente pentru a satisface cerințele metabolice ale țesuturilor. Necesitatea unui transportator specific este, prin urmare, evidentă.
În fluxul circulator, oxigenul nu se poate lega în mod direct și reversibil de proteine, așa cum se întâmplă cu metalele precum cuprul și fierul. Nu este surprinzător că, în centrul fiecărei subunități de proteine hemoglobină, învelită într-o coajă proteică, găsim așa-numitul grup protetic EME, cu o inimă metalică reprezentată de un atom de fier în starea de oxidare Fe2 + (starea redusă), care leagă oxigen reversibil.
Analiza sângelui
- Valori ale hemoglobinei normale în sânge: 13-17 g / 100 ml
La femei, valorile sunt în medie cu 5-10% mai mici decât bărbații.
Cauze posibile ale hemoglobinei mari
- Policitemia
- Prelungirea șederii în înălțime
- Boli pulmonare cronice
- boală de inimă
- Dozajul de sânge (utilizarea eritropoietinei și a derivaților sau substanțelor care îi mimează acțiunea)
Cauze posibile ale hemoglobinei scăzute
- anemie
- Deficitul de fier (sideropenie)
- Sângerări sângeroase
- carcinoame
- sarcină
- talasemie
- Burns
Conținutul de oxigen din sânge este apoi dat de suma cantității mici dizolvate în plasmă cu fracțiunea legată de fierul hemoglobinic.
Mai mult de 98% din oxigenul prezent în sânge este legat de hemoglobină, care, la rândul său, circulă în fluxul sanguin alocat în interiorul celulelor roșii din sânge. Fără hemoglobină, prin urmare, eritrocitele nu și-au putut îndeplini sarcina ca transportoare de oxigen în sânge.
Având în vedere rolul central al acestui metal, sinteza hemoglobinei necesită o cantitate adecvată de fier cu dieta. Aproximativ 70% din fierul prezent în organism este de fapt conținută în grupurile de hemoglobină EME.
Hemoglobina este alcătuită din 4 subunități structurale foarte asemănătoare cu cea a myoglobinei *.
Hemoglobina este o metaloproteină mare și complexă, caracterizată prin patru lanțuri de proteine globulare, respectiv, înfășurate în jurul unui grup EME care conține Fe2 +.
Pentru fiecare moleculă de hemoglobină găsim patru grupuri EME înfășurate de lanțul proteic globular relativ. Deoarece există patru atomi de fier în fiecare moleculă de hemoglobină, fiecare moleculă de hemoglobină se poate lega de el însuși cu patru atomi de oxigen, în funcție de reacția reversibilă:
Hb + 4O2 ← → Hb ( 02 ) 4
După cum se știe cel mai mult, sarcina hemoglobinei este de a lua oxigen în plămâni, de a le elibera în celulele care au nevoie de ea, de a elimina dioxidul de carbon din ea și a le elibera în plămânii în care țiglă începe din nou.
În timpul trecerii sângelui în capilarele alveolelor pulmonare, hemoglobina leagă oxigenul în sine, care ulterior dă naștere țesuturilor din circulația periferică. Acest schimb apare deoarece legăturile de oxigen cu fierul din grupul EME sunt labile și sensibile la mulți factori, dintre care cel mai important este tensiunea sau presiunea parțială a oxigenului.
Legarea oxigenului la efectul hemoglobinei și Bohr
În plămâni, tensiunea plasmatică a oxigenului crește datorită difuziei gazului din alveole către sânge (↑ PO2); această creștere determină ca hemoglobina să se lege cu lăcomie la oxigen; se întâmplă contrariul în țesuturile periferice, unde concentrația de oxigen dizolvată în sânge scade (↓ PO2) și crește presiunea parțială a dioxidului de carbon (↑ CO2); acest lucru face ca hemoglobina să elibereze oxigenul prin încărcarea cu CO2. Prin simplificarea conceptului cât mai mult posibil, mai mult dioxid de carbon este prezent în sânge și mai puțin oxigen rămâne legat de hemoglobină .
Deși cantitatea de oxigen dizolvată fizic în sânge este foarte scăzută, ea joacă, prin urmare, un rol fundamental. De fapt, această cantitate influențează puternic forța de legare între oxigen și hemoglobină (pe lângă faptul că este o valoare importantă de referință în reglarea ventilației pulmonare).
Rezumând cu un grafic, cantitatea de oxigen legată la hemoglobină crește în raport cu pO2 după o curbă sigmoidă:
Faptul că regiunea plateu este atât de mare plasează o marjă de siguranță importantă la saturația maximă a hemoglobinei în timpul trecerii în plămâni. Deși pO2 la nivelul alveolar este în mod normal egal cu 100 mm Hg, observând figura pe care o observăm și o presiune parțială de oxigen egală cu 70 mmHg (apariția tipică a unor boli sau permanență la altitudine mare), procentele de hemoglobină saturată stați la aproape 100%.
În regiunea pantă maximă, când tensiunea parțială a oxigenului scade sub 40 mmHg, capacitatea hemoglobinei de a lega oxigenul scade rapid.
În condiții de repaus, PO2 în fluide intracelulare este de aproximativ 40 mmHg; în acest context, pentru legile gazelor, oxigenul dizolvat în plasmă difuzează spre țesuturile mai sărace decât O2 prin membrana capilară. Ca urmare, tensiunea din plasmă a O2 scade și aceasta promovează eliberarea oxigenului din hemoglobină. În timpul efortului fizic intens, totuși, tensiunea oxigenului din țesuturi scade la 15 mmHg sau mai puțin, astfel încât sângele este puternic scăzut de oxigen.
Ca urmare, în condiții de repaus, o cantitate importantă de hemoglobină oxigenată părăsește țesuturile, rămânând disponibilă în caz de necesitate (de exemplu, pentru a face față unei creșteri bruște a metabolismului în unele celule).
Linia continuă prezentată în imaginea de mai sus se numește curba de disociere a hemoglobinei; este de obicei determinat in vitro la pH 7, 4 și la o temperatură de 37 ° C
Efectul Bohr are consecințe atât asupra aportului de O2 la nivelul pulmonar, cât și asupra eliberării sale la nivelul țesutului.
În cazul în care există mai mult dioxid de carbon dizolvat sub formă de bicarbonat, hemoglobina eliberează oxigenul mai ușor și se încarcă cu dioxid de carbon (sub formă de bicarbonat).
Același efect este obținut prin acidificarea sângelui: cu cât pH-ul sanguin scade și mai puțin oxigenul rămâne legat de hemoglobină; nu este întâmplător că dioxidul de carbon este dizolvat în sânge, în principal sub formă de acid carbonic, care disociază.
În cinstea descoperitorului său, efectul pH-ului sau al dioxidului de carbon asupra disocierii oxigenului este cunoscut ca efectul lui Bohr.
Așa cum era anticipat, într-un mediu acid, hemoglobina eliberează oxigenul mai ușor, în timp ce într-un mediu de bază legătura cu oxigen este mai puternică.
Printre alți factori care pot schimba afinitatea hemoglobinei pentru oxigen, să ne amintim de temperatură. În particular, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen scade odată cu creșterea temperaturii corpului. Acest lucru este deosebit de avantajos în timpul lunilor de iarnă și primăvară, deoarece temperatura sângelui pulmonar (în contact cu aerul mediului extern) este mai scăzută decât cea atinsă la nivelul țesuturilor, unde este astfel facilitată alimentarea cu oxigen .
2, 3 difosfogliceratul este un intermediar al glicolizei care influențează afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. Dacă concentrațiile sale în interiorul celulelor roșii din sânge cresc, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen scade, facilitând astfel eliberarea oxigenului în țesuturi. Nu este întâmplător că concentrațiile de 2, 3-difosfoglicerat de eritrocite cresc, de exemplu, în anemie, în insuficiența cardio-pulmonară și în timpul șederii la altitudine mare.
În general, efectul de 2, 3-bisfosfoglicerat este relativ lent, în special atunci când este comparat cu răspunsul rapid la modificările pH-ului, temperaturii și presiunii parțiale a dioxidului de carbon.
Efectul Bohr este foarte important în timpul muncii intense; în astfel de condiții, de fapt, în țesuturile cele mai expuse stresului există o creștere locală a temperaturii și presiunii dioxidului de carbon, deci aciditatea sângelui. După cum sa explicat mai sus, toate acestea favorizează eliberarea oxigenului în țesuturi, schimbând curba de disociere a hemoglobinei spre dreapta.
