Plasmina este enzima proeminentă a sistemului fibrinolitic, un procedeu biologic utilizat pentru a dizolva cheagurile de fibrină formate ca urmare a leziunilor vasculare. Acești polimeri fibrinici complicați au rolul de a crea un fel de capac anti-hemoragic, care încorporează celule sanguine (trombocite, celule albe din sânge și celule roșii din sânge) și diferite proteine plasmatice. Printre acestea se numără și precursorul de plasmină inactiv, numit plasminogen, care are o mare afinitate pentru moleculele de fibrină. Datorită acestei caracteristici, plasminogenul este concentrat mai presus de toate în locurile de depozitare a fibrinilor (cum ar fi cheagurile).
Plasminogenul este transformat în plasmină prin intervenția unor activatori naturali specifici, inclusiv urokinaza (u-PA) și activatorul de plasminogen tisular (t-PA). În ciuda numelui, acesta din urmă este mai activ la nivelul circulator (în general este secretat foarte lent pentru a permite procesele de reparare a leziunilor), în timp ce urokinaza este mai activă la nivelul țesutului. Prin urmare, în mod similar cu ceea ce sa observat în cazul coagulării, în fibrinoliză se poate distinge o cale intrinsecă și o cale extrinsecă, ambele constând într-o serie de reacții în cascadă.
Sistemul fibrinolitic limitează leziunile care rezultă din depunerea excesivă de fibrină și obstrucția ulterioară a vaselor datorită cheagurilor anormale (numite trombi).
Cu un mecanism proteolitic, plasmina nou formată împarte fibrina în produse de degradare solubile. Activitatea proteazică a plasminelor este similară cu cea a tripsinei pancreatice și este puțin specifică (în plus față de plasminogen este, de asemenea, activă și pe alte substraturi, cum ar fi constituenții complementului plasmatic, factorii coagulativi V și VIII, fibrinogenul și unii hormoni ai naturii proteine, cum ar fi ACTH, glucagon și hormon de creștere). Din proteoliza fibrinogenului și a fibrinei provin fragmente de peptide cu dimensiuni variabile, numite complexe FDP ( fibrinogen și produse de degradare a fibrinei ).
Ca și în cascada de coagulare, există și inhibitori specifici pentru cascada proteolitică. În absența lor, de fapt, ar produce o demolare exagerată a fibrinogenului, a fibrinei și a altor proteine importante pentru coagulare, cu pericolul de sângerare gravă.
În timpul formării cheagului, sinteza plasminelor este în general inhibată de substanțele specifice eliberate de trombocite activate și de celulele locale. Numai în prezența fibrinei sau stazei datorate ocluziei venoase, endoteliul eliberează o cantitate în exces de activatori de plasminogen care se leagă la receptorii specifici care duc la fibrinoliză. În timp ce în celelalte locuri ale corpului receptorii plasminelor pentru inhibitorii relativi (antiplasmină) sunt liberi, la nivelul cheagului sunt angajați prin legarea cu fibrina; în acest fel plasminul este protejat de acțiunea lor și, prin urmare, este liber să își desfășoare în totalitate activitatea.
Unele medicamente, cum ar fi streptokinaza, sporesc activitatea fibrinolitică și ca atare sunt utile în hipercoagulabilitatea sângelui (tromboza). Pe de altă parte, există și medicamente antifibrinolitice, deosebit de utile la pacienții cu hemoragii de hiperfibrinoliză.
