Aminoacizii și proteinele sunt intermediarii tranziției de la lumea minerală la materia vie.
După cum indică și numele acestora, aminoacizii sunt substanțe organice bifuncționale: ele sunt constituite prin funcția amino (-NH2) și prin funcția carboxilică (-COOH); ele pot fi a, β, y, etc., în funcție de poziția ocupată de gruparea amino cu privire la gruparea carboxil:
 |  |  |
| a-aminoacizi | p-aminoacid | y-aminoacizi |
Aminoacizii biologici importanți sunt toți a-aminoacizii.
Structurile de proteine constau din douăzeci de aminoacizi.
După cum se poate observa din structurile generice prezentate mai sus, aminoacizii au toate o parte comună și o parte diferită care le caracterizează (reprezentată generic cu R) .
Dintre cele douăzeci de aminoacizi, nouăsprezece sunt optic active (se abate de la planul luminii polarizate).
Majoritatea aminoacizilor au doar o grupare amino și un carboxil, deci se numesc aminoacizi neutri ; cei care au un carboxil suplimentar sunt cunoscuți ca aminoacizi, în timp ce cei cu o grupare amino suplimentară sunt aminoacizi bazici .
Aminoacizii sunt substanțe cristaline solide și au o bună solubilitate în apă.
Lipsa unor aminoacizi din dietă duce la schimbări serioase în dezvoltare; de fapt, organismul uman nu este în măsură să sintetizeze niște aminoacizi care sunt numiți tocmai esențiali (trebuie introduși cu dieta), în timp ce el poate produce în sine numai unii aminoacizi (cei neesențiali).
Una dintre bolile datorate lipsei de aminoacizi esențiali este cea cunoscută sub numele de kwashiorkor (un cuvânt derivat dintr-un dialect african care traduce înseamnă "primul și al doilea"); această boală afectează primul născut, dar după nașterea celui de-al doilea copil, deoarece laptele mamei care conține aportul corect de proteine lipsește de la primul. Această boală, prin urmare, este răspândită în rândul populațiilor subnutriți și implică diaree, lipsa apetitului care duce la o slăbire progresivă a organismului.
Așa cum am menționat deja, aminoacizii naturali, cu excepția glicinei (este un aminoacid cu un hidrogen în loc de grupul R și este cel mai mic dintre cei douăzeci), posedă activitate optică datorită prezenței a cel puțin un carbon asimetric. În aminoacizii naturali, configurația absolută a carbonului asimetric pe care sunt legate numai grupările aminice și carboxil, aparține seriei L ;
D-aminoacizii nu devin niciodată parte a structurii proteinelor.
Reamintim că:
ADN - transcripție → ARNm - translație → proteină
Transcripția este capabilă să codifice ca L-aminoacizi; D-aminoacizii pot fi prezenți în structuri non-proteice (de exemplu în peretele de căptușeală al bacteriilor: în bacterii nu există informații genetice pentru a avea D-aminoacizi pentru rolul protector, dar există informații genetice despre enzime care se ocupă de peretele de acoperire bacterian).
Să ne întoarcem la aminoacizi: structura diferită a grupului R definește caracteristicile individuale ale fiecărui aminoacid și aduce o contribuție specifică la caracteristicile proteinelor.
Prin urmare, sa crezut că, pentru a diviza aminoacizii în funcție de natura grupului R:
Polar aminoacizi dar fără încărcătură (7):
Glicină (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treonină
Treonina are două centre de simetrie: în natură există numai treonina 2S, 3R.
Treonina este un aminoacid esențial (nu trebuie confundat cu esențialul: toți aminoacizii sunt esențiali), deci trebuie luați cu dieta, adică mâncând alimente care o conțin, deoarece, așa cum sa spus deja, în celulele oamenilor nu este prezent patrimoniul genetic capabil să producă acest aminoacid (acest patrimoniu este prezent în multe plante și în betteri).
Gruparea hidroxil a serinei și a treoninei poate fi esterificată cu o grupare fosforil (obținând fosfoserină și fosfotreonină), acest proces fiind numit fosforilare ; fosforilarea este folosită în natură pentru traducerea semnalelor între interiorul și exteriorul celulei.
Cisteină (R = HS-CH2-)
Sulfhidrilul cisteinei este mai ușor protonabil decât hidroxilul serinei: sulful și oxigenul sunt ambele din grupa a șasea, dar sulful este mai ușor de oxidat deoarece are dimensiuni mai mari.
Tirozină [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = inel benzenic disubstituit
Ca și pentru serină și treonină, hidroxilul poate fi esterificat (fosforilat).
Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Aminoacizi nepolari (8)
au grupuri laterale hidrofobe; în cadrul acestei clase se disting:
Aliphatic :
Alanină (R = CH3-)
Valină (R = (CH3) 2-CH-) esențială
Leucina (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esențială
Izoleucină (R =
Metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-) esențială
Membranele celulare sunt alcătuite dintr-un strat dublu de lipide cu proteine ancorate datorită caracterului lor hidrofob, prin urmare ele conțin alanină, valină, izoleucină și leucină. Metionina, pe de altă parte, este un aminoacid aproape întotdeauna prezent în cantități mici (aproximativ 1%).
Proline
Aromatic :
Fenilalanină (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: benzen esențial monosubstituit
Triptofan (R =
Acești doi aminoacizi, fiind aromatici, absorb radiațiile ultra-violete (aproximativ 300 nm); prin urmare, este posibil să se exploateze tehnica de spectrofotometrie UV pentru a determina concentrația unei proteine cunoscute care conține astfel de aminoacizi.
Aminoacizi cu încărcătură (5)
La rândul lor, se disting în:
Acizii aminoacizi (care au reziduuri polarice cu o sarcină negativă la pH 7) sunt astfel deoarece sunt capabili să producă o încărcătură pozitivă H +:
Acid glutamic (R =
Acești aminoacizi provin din asparagină și respectiv din glutamină; în natură sunt toate cele patru și aceasta înseamnă că există o informație specifică pentru fiecare dintre ele, adică există un triplet de baze în ADN-ul care codifică pentru fiecare dintre ele.
Aminoacizii de bază (având reziduuri polare cu o încărcătură pozitivă la pH 7) sunt astfel deoarece pot accepta o încărcătură pozitivă H +:
Lizina (R =
Arginina (R =
Histidină (R =
Există proteine în care există derivați ai aminoacizilor în lanțurile laterale: de exemplu, poate fi prezentă o fosfoserină (nu există informații genetice care să codeze fosfoserina doar cu cea pentru serină); fosfoserina este o modificare post-translațională : după sinteza proteinei
ADN - transcripție → ARNm - translație → proteină
astfel de modificări post-translaționale pot apărea pe lanțurile laterale ale proteinei.
Vezi și: Proteină, o privire la chimie
